为了博士毕业，还需要有这样一篇东西。我其实一直就有个想提议研究的课题，那就是验证一个想法：化学键中的sigma电子主要决定键长，而pi电子主要决定化学键的振动频率。还和老板一定程度上讨论过这个问题，但毕竟这个问题还是有点太玄乎了。于是改变戏路，准备讨论的是H-NOX家族的蛋白质，也就不管读者们的意见，在这儿先草拟个中文概要版练手:)
这类H-NOX蛋白的共同特质是具有heme-血红素，能通过heme来绑定(binding的音译加意译？)一氧化氮和氧气分子，并且它们的氨基酸序列和sGC(soluble guanylyl cyclase)有很大的相同性。sGC是一个非常重要的催化酶，激活后的它可以提高GTP=>cGMP的转化速率达400倍以上。而cGMP的作用就更是大的不得了，它作为信使，周游于动物系统内的重要生理途径，诸如心血管部、神经系统等等、等等。但sGC是如何被激活的呢，这正是由于一氧化氮的功劳。(联系一下最近来自《自然》杂志的新闻：伟哥可以缓解老鼠的飞行时差。蓝色的小药丸的工作机理离不开一氧化氮（NO），然后cGMP也可以调整生物钟，所以有此功效也是情理之中)
上面过于简单的描述自然是忽略了生物体内的复杂性，但毋庸置疑，sGＣ是一种十分重要并值得研究的蛋白。其实整个H-NOX蛋白家族的研究也都起源于sGC。尽管sGC的光谱研究已经很透彻，诸如从光谱数据上，人们已普遍认同NO结合heme后，可以把heme和蛋白的结合切断，从而激活sGC的酶活性。
但sGC的具体结构仍一直不为人知，于是人们扩大了搜索面，利用blast等方法把sGC的一些相似蛋白给找了出来，经过一定的研究就归为了H-NOX蛋白家族。然而这个蛋白家族的成员，就不一定都来自动物一族，有不少来自于较低等的生物甚至原核生物。这也就可以想见，虽然这些蛋白具有一定的氨基酸序列和结构的相似性，但功能保证就已大不相同。
扩大搜索面之后，果然就有所收获。一种取自原核生物的蛋白质（代号：TtTar4H)的结构被成功解析，成为了H-NOX家族首例已知晶体结构的蛋白。晶体结构的获得验证了之前的很多推测，同时也发现了很多新现象。
其一、血红素被严重的扭曲：在其他常见的血红素蛋白中，诸如血红蛋白、肌红蛋白等，血红素中的原子一般都共平面，而在此TtTar4H蛋白中，血红素中各原子的偏离共平面程度属已知血红素蛋白中之最。
其二、血红素上的丙基酸根和周围氨基酸有强烈氢键作用（包括带负电的丙基酸根和带正电荷的Arginine的键合作用），而一般情况下，血红素上的丙基酸根只和溶剂分子（诸如水）有氢键作用。这也就使得，TtTar4H中，血红素能浸没于蛋白中，而一般情况下，血红素的厌水性部分可以处于蛋白内，而亲水性部分（主要是丙基酸根）则必须与溶剂接触。
其他还有一些重要的性质，诸如血红素顶端出现的Tyrosine，以及血红素的扭曲程度与整个蛋白构型的相关性，都十分具有研究价值。对这些性质的研究显然可以拓宽对现有血红素蛋白的认识，同时也加深对H-NOX这类蛋白特殊性的认识。（够长了，暂告一个段落 :p 。不过如果真正的proposal也可以这样写就好了～）
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